Kluczowa różnica - enzym vs koenzym
Reakcje chemiczne przekształcają jeden lub więcej substratów w produkty. Reakcje te są katalizowane przez specjalne białka zwane enzymami. Enzymy działają jak katalizator większości reakcji, nie ulegając zużyciu. Enzymy są zbudowane z aminokwasów i mają unikalne sekwencje aminokwasowe złożone z 20 różnych aminokwasów. Enzymy są wspierane przez małe niebiałkowe cząsteczki organiczne zwane kofaktorami. Koenzymy to jeden z rodzajów kofaktorów, które pomagają enzymom w przeprowadzaniu katalizy. Kluczowa różnica między enzymem a koenzymem polega na tym, że enzym jest białkiem, które katalizuje reakcje biochemiczne, podczas gdy koenzym jest organiczną cząsteczką niebiałkową, która pomaga enzymom aktywować i katalizować reakcje chemiczne. Enzymy to makrocząsteczki, podczas gdy koenzymy to małe cząsteczki.
SPIS TREŚCI
1. Omówienie i kluczowe różnice
2. Co to jest enzym
3. Co to jest koenzym
4. Porównanie obok siebie - enzym a koenzym
5. Podsumowanie
Co to jest enzym?
Enzymy są biologicznymi katalizatorami żywych komórek. Są to białka złożone z setek do milionów aminokwasów połączonych ze sobą jak perły na sznurku. Każdy enzym ma unikalną sekwencję aminokwasów i jest określana przez określony gen. Enzymy przyspieszają prawie wszystkie reakcje biochemiczne w organizmach żywych. Enzymy wpływają tylko na szybkość reakcji, a ich obecność jest niezbędna do zainicjowania konwersji chemicznej, ponieważ energia aktywacji reakcji jest obniżana przez enzymy. Enzymy zmieniają szybkość reakcji bez zużywania lub bez zmiany struktury chemicznej. Ten sam enzym może katalizować przemianę coraz większej liczby substratów w produkty, wykazując zdolność do katalizowania w kółko tej samej reakcji.
Enzymy są wysoce specyficzne. Określony enzym wiąże się z określonym substratem i katalizuje określoną reakcję. Specyfika enzymu jest spowodowana kształtem enzymu. Każdy enzym ma miejsce aktywne o określonym kształcie i grupach funkcyjnych do specyficznego wiązania. Tylko określone podłoże będzie pasowało do kształtu miejsca aktywnego i wiązało się z nim. Specyficzność wiązania substratu enzymu można wyjaśnić za pomocą dwóch hipotez zwanych hipotezą zamka i klucza oraz hipotezą dopasowania indukowanego. Hipoteza zamka i klucza wskazuje, że dopasowanie między enzymem a substratem jest specyficzne, podobnie jak zamek i klucz. Hipoteza indukowanego dopasowania mówi, że kształt centrum aktywnego może się zmieniać, aby dopasować się do kształtu konkretnego podłoża, podobnie jak rękawiczki pasujące do dłoni.
Na reakcje enzymatyczne wpływa kilka czynników, takich jak pH, temperatura itp. Każdy enzym ma optymalną wartość temperatury i pH, aby działać wydajnie. Enzymy oddziałują również z kofaktorami niebiałkowymi, takimi jak grupy prostetyczne, koenzymy, aktywatory itp., Aby katalizować reakcje biochemiczne. Enzymy mogą zostać zniszczone w wysokiej temperaturze lub przy wysokiej kwasowości lub zasadowości, ponieważ są białkami.
Rysunek 01: Model indukowanego dopasowania aktywności enzymatycznej.
Co to jest koenzym?
Reakcje chemiczne są wspomagane przez cząsteczki niebiałkowe zwane kofaktorami. Kofaktory pomagają enzymom katalizować reakcje chemiczne. Istnieją różne typy kofaktorów, a jednym z nich są koenzymy. Koenzym jest cząsteczką organiczną, która łączy się z kompleksem substratów enzymatycznych i wspomaga proces katalizy reakcji. Są również znane jako cząsteczki pomocnicze. Są zbudowane z witamin lub pochodzą z witamin. Dlatego dieta powinna zawierać witaminy, które dostarczają niezbędnych koenzymów do reakcji biochemicznych.
Koenzymy mogą wiązać się z aktywnym miejscem enzymu. Wiążą się luźno z enzymem i wspomagają reakcję chemiczną, dostarczając grupy funkcyjne potrzebne do reakcji lub zmieniając konformację strukturalną enzymu. Dzięki temu wiązanie podłoża staje się łatwe, a reakcja kieruje się w stronę produktów. Niektóre koenzymy działają jako substraty wtórne i, w przeciwieństwie do enzymów, ulegają zmianom chemicznym pod koniec reakcji.
Koenzymy nie mogą katalizować reakcji chemicznej bez enzymu. Pomagają enzymom stać się aktywnymi i pełnić swoje funkcje. Gdy koenzym wiąże się z apoenzymem, enzym staje się aktywną formą enzymu zwanego holoenzymem i inicjuje reakcję.
Przykładami koenzymów są trójfosforan adenozyny (ATP), dinukleotyd nikotynamidoadeninowy (NAD), dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD), koenzym A, witaminy B1, B2 i B6 itp.
Rysunek 02: Wiązanie kofaktora z apoenzymem
Jaka jest różnica między enzymem a koenzymem?
Porównaj środek artykułu przed tabelą
Enzym vs koenzym |
|
| Enzymy są biologicznymi katalizatorami, które przyspieszają reakcje chemiczne. | Koenzymy to cząsteczki organiczne, które pomagają enzymom katalizować reakcje chemiczne. |
| Typ molekularny | |
| Wszystkie enzymy to białka. | Koenzymy nie są białkami. |
| Zmiana spowodowana reakcjami | |
| Enzymy nie ulegają zmianie w wyniku reakcji chemicznej. | W wyniku reakcji koenzymy ulegają zmianie chemicznej. |
| Specyficzność | |
| Enzymy są specyficzne. | Koenzymy nie są specyficzne. |
| Rozmiar | |
| Enzymy to większe cząsteczki. | Koenzymy to mniejsze cząsteczki. |
| Przykłady | |
| Amylaza, proteinaza i kinaza to przykłady enzymów. | Przykładami koenzymów są NAD, ATP, koenzym A i FAD. |
Podsumowanie - Enzym vs Koenzym
Enzymy katalizują reakcje chemiczne. Koenzymy pomagają enzymom katalizować reakcję poprzez aktywację enzymów i dostarczanie grup funkcyjnych. Enzymy to białka złożone z aminokwasów. Koenzymy nie są białkami. Pochodzą głównie z witamin. To jest różnica między enzymami i koenzymami.
