Pepsyna vs Pepsynogen
Zarówno pepsyna, jak i pepsynogen są pochodzenia białkowego i znajdują się w soku żołądkowym ssaków. Ponieważ pepsynogen jest prekursorem pepsyny; konieczne jest posiadanie pepsynogenu o kwaśnym środowisku lub wcześniej utworzonej pepsyny, aby wytworzyć pepsynę w żołądku. Te dwa związki są ważne dla przeprowadzenia pierwszych etapów trawienia podczas trawienia białek. Kiedy pepsynogen, zwinięty pojedynczy łańcuch peptydowy, zostaje przekształcony w pepsynę, zachodzą pewne zmiany we właściwościach fizycznych i chemicznych białka.
Pepsyna
Pepsyna jest aktywną formą pepsynogenu, który hydrolizuje białka podczas procesu trawienia. Aby wytworzyć pepsynę z pepsynogenu, konieczne jest albo środowisko kwaśne (pH <~ 5), albo obecność wcześniej utworzonej pepsyny. Pepsyna jest enzymem proteolitycznym, który dzieli białka na proteozy, peptony i polipeptydy. Pepsyna A wieprzowa jest najlepiej zbadaną i dostępną na rynku pepsyną, która jest izolowana z błony śluzowej żołądka świń.
Pepsyna składa się z 6 helikalnych sekcji, a każda sekcja zawiera mniej niż 10 aminokwasów. Ma również bardzo mało zasadowych reszt aminokwasowych i 44 reszt kwasowych. Dzięki temu jest bardzo stabilny przy ekstremalnie niskim pH. Poza tym złożona trzeciorzędowa struktura i wiązania wodorowe również wspierają kwasową stabilność jego struktury. Kaskada zmian w strukturze wiązania w cząsteczce pepsynogenu prowadzi do produkcji pepsyny w środowisku o niskim pH. Proces konwersji składa się z pięciu kroków. Pierwszy etap procesu jest odwracalny, a reszta jest nieodwracalna. Tak więc, gdy przejdzie drugi etap, białko nie może wrócić do pepsynogenu.
Pepsinogen
Pepsynogen to nieaktywny proenzym, który służy do tworzenia pepsyny do trawienia białek. Posiada dodatkowe 44 aminokwasy na swoim N-końcu, które są uwalniane podczas transformacji. Istnieją dwie formy pepsynogenu, a mianowicie; pepsynogen I i pepsynogen II, w zależności od miejsca wydzielania.
Pepsynogen I jest wydzielany przez komórki główne, a pepsynogen II przez gruczoły odźwiernikowe. Wydzielanie pepsynogenu jest stymulowane przez stymulację nerwu błędnego, gastrynę i histaminę. Pepsynogen I znajduje się głównie w żołądku, gdzie wydzielana jest większość kwasu. Pepsynogen II znajduje się głównie w ciele i jamie żołądka.
Jaka jest różnica między pepsyną a pepsynogenem?
• Pepsyna jest enzymem proteolitycznym, podczas gdy pepsynogen jest proenzymem.
• Pepsyna jest aktywną formą pepsynogenu, podczas gdy pepsynogen jest nieaktywnym prekursorem pepsyny.
• W przeciwieństwie do pepsyny, pepsynogen jest wydzielany przez komórki główne i gruczoły odźwiernikowe.
• Pepsynogen jest przekształcany w pepsynę przez kwas solny lub pepsynę.
• W przeciwieństwie do pepsyny, wydzielanie pepsynogenu jest stymulowane przez symulację nerwu błędnego, gastrynę i histaminę.
• Pepsynogen jest stabilny zarówno w roztworach obojętnych, jak i zasadowych, podczas gdy pepsyna nie.
• W przeciwieństwie do pepsynogenu pepsyna może hydrolizować białka.
• Pepsynę można aktywować poprzez obniżenie pH pożywki, podczas gdy pepsynogen nie.
