Kluczowa różnica - Trypsyna vs Pepsyna
Enzymy trawienne to enzymy, które rozkładają spożywany przez nas pokarm na małe cząsteczki, które mogą zostać wchłonięte przez nasz organizm. Enzymy te pomagają we wchłanianiu składników odżywczych i utrzymaniu zdrowych jelit. Są koniami pociągowymi naszego układu pokarmowego i biorą udział w całym procesie trawienia. Spożywamy różne rodzaje żywności, które składają się z tłuszczów, białek i węglowodanów. Różne enzymy trawienne współpracują i rozkładają się, aby rozbić ten pokarm na mniejsze i bardziej przyswajalne składniki. Enzymy trawienne wydzielane są przez ślinianki, komórki wydzielnicze żołądka i trzustki oraz gruczoły wydzielnicze jelita cienkiego. Istnieją cztery podstawowe kategorie enzymów trawiennych. Są to proteazy, lipazy, amylazy i nukleazy. Proteazy, znane również jako peptydazy, rozbijają białka na peptydy lub aminokwasy. Trypsyna i pepsyna to dwie proteazy. Pepsyna jest głównym enzymem trawiennym żołądka. Trypsyna jest obecna w sokach trzustkowych wydzielanych do jelita cienkiego. To jest kluczowa różnica między trypsyną a pepsyną.
ZAWARTOŚĆ
1. Przegląd i kluczowa różnica
2. Co to jest trypsyna
3. Co to jest pepsyna
4. Podobieństwa między trypsyną a pepsyną
5. Porównanie obok siebie - trypsyna i pepsyna w formie tabelarycznej
6. Podsumowanie
Co to jest Trypsyna?
Trypsyna jest proteazą wydzielaną przez trzustkę do jelita cienkiego. Trypsyna trawi białka na peptydy i aminokwasy. Trypsyna powstaje w nieaktywnej formie znanej jako trypsynogen. Trypsynogen jest aktywowany do trypsyny przez enzym zwany enteropeptydazą. Aktywowana trypsyna katalizuje rozpad białek na aminokwasy w warunkach zasadowych.
Rysunek 01: Trypsyna
Trypsynę po raz pierwszy odkrył Wilhelm Kuhne w 1876 r. Trypsyna rozrywa łańcuchy peptydowe głównie po stronie karboksylowej aminokwasów lizyny lub argininy. Istnieją naturalne inhibitory trypsyny, które zapobiegają działaniu aktywnej trypsyny w trzustce, która może być wysoce szkodliwa. Są to bydlęca trzustka, owomukoid, soja i fasola lima. Te inhibitory działają jako konkurencyjne analogi substratu i zapobiegają wiązaniu prawidłowego substratu z miejscem aktywnym trypsyny. Kiedy te inhibitory wiążą się z trypsyną, tworzy nieaktywny kompleks.
Co to jest pepsyna?
Sok żołądkowy zawiera różne enzymy trawienne. Wśród nich głównym enzymem żołądkowym jest pepsyna. Pepsynę odkrył Theodor Schwann w 1836 roku. Struktura pepsyny jest trójwymiarowa. Miejsce aktywne enzymu jest tworzone przez skręcanie i zwijanie łańcuchów polipeptydowych i zbliżanie kilku aminokwasów do siebie. Pepsyna jest wytwarzana przez gruczoły żołądkowe żołądka. Powstaje w nieaktywnej formie zwanej pepsynogenem i jest przekształcana w aktywną formę, jaką jest pepsyna, przez HCl w żołądku. Pepsyna jest proteazą. Rozkłada białka na peptydy lub aminokwasy. Żołądek ma kwaśne warunki. Kataliza pepsyną zachodzi w tym kwaśnym środowisku żołądka.
Rysunek 02: Pepsyna
Pepsyna skutecznie rozbija wiązania peptydowe między aminokwasami hydrofobowymi i aromatycznymi, takimi jak fenyloalanina, tryptofan i tyrozyna. Działanie pepsyny można zahamować, tworząc silnie zasadowe środowisko i inhibitory, takie jak pepstatyna, sukralfat itp.
Jakie są podobieństwa między trypsyną a pepsyną?
- Pepsyna i trypsyna rozkładają białka. Obie są głównymi proteazami w ludzkim układzie pokarmowym.
- Oba enzymy są wydzielane w nieaktywnych formach, takich jak pepsynogen i trypsynogen.
Jaka jest różnica między trypsyną a pepsyną?
Porównaj środek artykułu przed tabelą
Trypsyna vs Pepsyna |
|
| Trypsyna jest proteazą działającą w jelicie cienkim. | Pepsyna jest proteazą działającą w żołądku. |
| Średni | |
| Trypsyna działa w środowisku zasadowym | Pepsyna działa w środowisku kwaśnym. |
| Lokalizacja | |
| Trypsyna znajduje się w jelicie cienkim. | Pepsyna znajduje się w żołądku. |
| Rodzaj proteazy | |
| Trypsyna jest proteazą trzustki. | Pepsyna jest proteazą żołądkową. |
| Nieaktywny formularz | |
| Nieaktywną formą trypsyny jest trypsynogen. | Nieaktywną formą pepsyny jest pepsynogen. |
| Aktywacja | |
| Trypsynogen jest aktywowany do trypsyny przez enzym zwany enteropeptydazą. | Pepsynogen jest aktywowany do pepsyny przez HCl. |
| Odkrycie | |
| Trypsyn został odkryty przez Wilhelma Kuhne w 1876 roku | Pepsin został odkryty przez Theodora Schwanna w 1836 roku. |
Podsumowanie - Trypsyna vs Pepsyna
Trypsyna i pepsyna to dwie proteazy, które działają na białka i rozkładają się na peptydy i aminokwasy. Trypsyna jest wytwarzana przez trzustkę i wydzielana do jelita cienkiego. Pepsyna jest wytwarzana przez gruczoły żołądkowe. Jest to jeden z głównych enzymów żołądkowych. Na tym polega różnica między trypsyną a pepsyną.
Pobierz wersję PDF Trypsyny vs Pepsyny
Możesz pobrać wersję PDF tego artykułu i używać jej w trybie offline, zgodnie z notą cytowania. Proszę pobrać wersję PDF tutaj Różnica między trypsyną a pepsyną.
