Kluczowa różnica - Trypsyna vs Chymotrypsyna
Trawienie białek jest bardzo ważnym procesem w całej procedurze trawienia organizmów żywych. Złożone białka są trawione do monomerów aminokwasów i wchłaniane w jelicie cienkim. Białka są niezbędne, ponieważ pełnią ważną rolę funkcjonalną i strukturalną w organizmie. Trawienie białka odbywa się za pośrednictwem enzymów trawiących białka, które obejmują trypsynę, chymotrypsynę, peptydazy i proteazy. Trypsyna jest enzymem trawiącym białka, który rozszczepia wiązanie peptydowe na podstawowych aminokwasach, w tym lizynie i argininie. Chymotrypsyna jest również enzymem trawiącym białka, który rozszczepia wiązanie peptydowe przy aminokwasach aromatycznych, takich jak fenyloalanina, tryptofan i tyrozyna. Kluczową różnicą między trypsyną a chymotrypsyną jest pozycja aminokwasu, w którym rozszczepia się w białku. Trypsyna rozszczepia w pozycjach aminokwasów zasadowych, podczas gdy chymotrypsyna rozszczepia w pozycjach aminokwasów aromatycznych.
ZAWARTOŚĆ
1. Przegląd i kluczowa różnica
2. Co to jest trypsyna
3. Co to jest chymotrypsyna
4. Podobieństwa między trypsyną i chymotrypsyną
5. Porównanie obok siebie - trypsyna i chymotrypsyna w formie tabelarycznej
6. Podsumowanie
Co to jest Trypsyna?
Trypsyna to białko o masie 23,3 kDa należące do rodziny proteaz serynowych, a jego głównymi substratami są aminokwasy zasadowe. Te podstawowe aminokwasy obejmują argininę i lizynę. Trypsyn został odkryty w 1876 roku przez Kuhne. Trypsyna jest białkiem globularnym i występuje w nieaktywnej formie, jaką jest trypsynogen - zymogen. Mechanizm działania trypsyny oparty jest na aktywności proteazy serynowej.
Trypsyna rozszczepia na C-końcu podstawowych aminokwasów. Jest to reakcja hydrolizy, która zachodzi przy pH - 8,0 w jelicie cienkim. Aktywacja trypsynogenu zachodzi poprzez usunięcie końcowego heksapeptydu i wytwarza aktywną formę; trypsyna. Aktywna trypsyna ma dwa główne typy; α - trypsyna i β-trypsyna. Różnią się stabilnością termiczną i budową. Miejsce aktywne trypsyny zawiera histydynę (H63), kwas asparaginowy (D107) i serynę (S200).
Rysunek 01: Trypsyna
Enzymatyczne działanie trypsyny jest hamowane przez DFP, aprotyninę, Ag +, benzamidynę i EDTA. Zastosowania trypsyny obejmują dysocjację tkanki, trypsynizację w hodowli komórek zwierzęcych, mapowanie trypsyny, badania białek in vitro, pobieranie odcisków palców oraz zastosowania w kulturach tkankowych.
Co to jest chymotrypsyna?
Chymotrypsyna ma masę cząsteczkową 25,6 kDa i należy do rodziny proteaz serynowych i jest endopeptydazą. Chymotrypsyna występuje w postaci nieaktywnej, czyli chymotrypsynogenu. Chymotrypsynę odkryto w 1900 roku. Chymotrypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe przy aminokwasach aromatycznych. Te aromatyczne substraty obejmują tyrozynę, fenyloalaninę i tryptofan. Substraty tego enzymu znajdują się głównie w L-izomerach i łatwo działają na amidy i estry aminokwasów. Optymalne pH, w którym działa chymotrypsyna, wynosi 7,8 - 8,0. Istnieją dwie główne formy chymotrypsyny, takie jak chymotrypsyna A i chymotrypsyna B, które różnią się nieznacznie właściwościami strukturalnymi i proteolitycznymi. Miejsce aktywne chymotrypsyny zawiera katalityczną triadę i składa się z histydyny (H57), kwasu asparaginowego (D102) i seryny (S195).
Rysunek 02: Chymotrypsyna
Aktywatorami chymotrypsyny są bromek cetylotrimetyloamoniowy, bromek dodecylotrimetyloamoniowy, bromek heksadecylotrimetyloamoniowy i bromek tetrabutyloamoniowy. Inhibitorami chymotrypsyny są aldehydy peptydylowe, kwasy boronowe i pochodne kumaryny. Chymotrypsyna jest komercyjnie stosowana w syntezie peptydów, mapowaniu peptydów i odciskach palców peptydów.
Jakie są podobieństwa między trypsyną a chymotrypsyną?
- Oba enzymy są proteazami serynowymi.
- Oba enzymy rozszczepiają wiązania peptydowe.
- Oba enzymy działają w jelicie cienkim.
- Oba enzymy istnieją w nieaktywnej postaci jako zymogeny.
- Oba enzymy składają się z katalitycznej triady zawierającej histydynę, kwas asparaginowy i serynę w miejscu aktywnym.
- Oba enzymy zostały początkowo odkryte i wyekstrahowane z bydła.
- Produkcja obu enzymów odbywa się obecnie za pomocą technik rekombinacji DNA.
- Oba enzymy działają na optymalne podstawowe pH.
- Oba enzymy są używane in vitro w różnych gałęziach przemysłu.
Jaka jest różnica między trypsyną a chymotrypsyną?
Porównaj środek artykułu przed tabelą
Trypsyna vs Chymotrypsyna |
|
| Trypsyna jest enzymem trawiącym białka, który rozszczepia wiązanie peptydowe na podstawowych aminokwasach, takich jak lizyna i arginina. | Chymotrypsyna, która jest również enzymem trawiącym białka, rozszczepia wiązanie peptydowe przy aminokwasach aromatycznych, takich jak fenyloalanina, tryptofan i tyrozyna. |
| Waga molekularna | |
| Masa cząsteczkowa trypsyny wynosi 23,3 k Da. | Masa cząsteczkowa chymotrypsyny wynosi 25,6 k Da. |
| Podłoża | |
| Złożone białka są trawione do monomerów aminokwasów i wchłaniane w jelicie cienkim. | Substraty aminokwasów aromatycznych, takie jak tyrozyna, tryptofan i fenyloalanina, działają na chymotrypsynę. |
| Forma zymogenu enzymu | |
| Trypsynogen jest nieaktywną formą trypsyny. | Chymotrypsynogen jest nieaktywną formą chymotrypsyny. |
| Aktywatory | |
| Lantanowce są aktywatorami trypsyny. | Bromek cetylotrimetyloamoniowy, bromek dodecylotrimetyloamoniowy, bromek heksadecylotrimetyloamoniowy i bromek tetrabutyloamoniowy są aktywatorami chymotrypsyny. |
|
Inhibitory |
|
| DFP, aprotynina, Ag +, benzamidyna i EDTA są inhibitorami trypsyny. | Aldehydy peptydylowe, kwasy boronowe i pochodne kumaryny są inhibitorami chymotrypsyny. |
Podsumowanie - Trypsyna vs Chymotrypsyna
Peptydazy lub enzymy proteolityczne rozszczepiają białka poprzez hydrolizę wiązania peptydowego. Trypsyna rozszczepia wiązanie peptydowe przy aminokwasach zasadowych, podczas gdy chymotrypsyna rozszczepia wiązanie peptydowe przy resztach aminokwasów aromatycznych. Oba enzymy są peptydazami serynowymi i działają w jelicie cienkim w środowisku o zasadowym pH. Obecnie wiele badań zajmuje się produkcją trypsyny i chymotrypsyny przy użyciu technologii rekombinacji DNA przy użyciu różnych gatunków bakterii i grzybów, ponieważ enzymy te mają wysoką wartość przemysłową. Na tym polega różnica między trypsyną a chymotrypsyną.
Pobierz wersję PDF trypsyny vs chymotrypsyny
Możesz pobrać wersję PDF tego artykułu i używać jej w trybie offline, zgodnie z notą cytowania. Pobierz wersję PDF tutaj Różnica między trypsyną a chymotrypsyną
