Kluczowa różnica - Arkusz harmonijkowy Alpha Helix vs Beta
Helisy alfa i harmonijki beta to dwie najczęściej spotykane struktury drugorzędowe w łańcuchu polipeptydowym. Te dwa elementy strukturalne są pierwszymi głównymi etapami procesu zwijania łańcucha polipeptydowego. Kluczowa różnica między Alpha Helix i Beta Plisowana blacha tkwi w ich strukturze; mają dwa różne kształty do wykonywania określonej pracy.
Co to jest Alpha Helix?
Helisa alfa to prawoskrętny zwój reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym. Zakres reszt aminokwasowych może wynosić od 4 do 40 reszt. Wiązania wodorowe utworzone między tlenem z grupy C = O w górnej cewce a wodorem z grupy NH dolnej cewki pomagają utrzymać cewkę razem. W powyższy sposób na każde cztery reszty aminokwasowe w łańcuchu tworzy się wiązanie wodorowe. Ten jednolity wzór nadaje mu określone cechy, takie jak grubość cewki, i dyktuje długość każdego pełnego obrotu wzdłuż osi spirali. Stabilność struktury alfa helisy zależy od kilku czynników.
Atomy O na czerwono, atomy N na niebiesko, a wiązania wodorowe jako zielone przerywane linie
Co to jest plisowana blacha Beta?
Arkusz beta, znany również jako arkusz beta, jest uważany za drugą formę struktury drugorzędowej w białkach. Zawiera nici beta, które są połączone bocznie co najmniej dwoma lub trzema szkieletowymi wiązaniami wodorowymi, tworząc skręcony, plisowany arkusz, jak pokazano na rysunku. Nić beta to odcinek łańcucha polipeptydowego; jego długość jest na ogół równa 3 do 10 aminokwasów, w tym kręgosłup w rozszerzonym potwierdzeniu.
4-niciowy antyrównoległy fragment arkusza β ze struktury krystalicznej enzymu katalazy.
a) pokazano antyrównoległe wiązania wodorowe (przerywane) między grupami NH i CO peptydu na sąsiednich niciach. Strzałki wskazują kierunek łańcucha, a kontury gęstości elektronów zarysowują atomy inne niż H. Atomy O to czerwone kulki, atomy N są niebieskie, a atomy H zostały pominięte dla uproszczenia; łańcuchy boczne są pokazane tylko do pierwszego łańcucha bocznego atomu C (zielony)
b) Widok od krawędzi dwóch środkowych nici β
W pofałdowanych arkuszach beta łańcuchy polipeptydowe biegną obok siebie. Otrzymuje nazwę „plisowana blacha” ze względu na falisty wygląd struktury. Są połączone ze sobą wiązaniami wodorowymi. Taka struktura pozwala na tworzenie większej liczby wiązań wodorowych poprzez rozciąganie łańcucha polipeptydowego.
Jaka jest różnica między blachą plisowaną Alpha Helix i Beta?
Struktura arkusza plisowanego Alpha Helix i Beta
Alpha Helix:
W tej strukturze szkielet polipeptydowy jest ściśle związany wokół wyimaginowanej osi jako struktura spiralna. Jest również znany jako helikoidalny układ łańcucha peptydowego.
Tworzenie struktury alfa-helisy następuje, gdy łańcuchy polipeptydowe są skręcone w spiralę. Dzięki temu wszystkie aminokwasy w łańcuchu mogą tworzyć ze sobą wiązania wodorowe (wiązanie między cząsteczką tlenu a cząsteczką wodoru). Wiązania wodorowe pozwalają helisie zachować kształt spirali i dają ciasną cewkę. Ten spiralny kształt sprawia, że alfa helisa jest bardzo mocna.
Wiązania wodorowe są zaznaczone żółtymi kropkami.
Arkusz harmonijkowy Beta:
Gdy dwa lub więcej fragmentów łańcucha (ów) polipeptydowego zachodzi na siebie, tworząc ze sobą rząd wiązań wodorowych, można znaleźć następujące struktury. Może się to zdarzyć na dwa sposoby; układ równoległy i układ antyrównoległy.
Przykłady konstrukcji:
Alpha Helix: Paznokcie u rąk i nóg mogą być traktowane jako przykład struktury helisy alfa.
Arkusz harmonijkowy Beta: Struktura piór jest podobna do struktury plisowanej blachy beta.
Cechy konstrukcji:
Alpha Helix: W strukturze alfa helisy na jeden obrót helisy przypada 3,6 aminokwasów. Wszystkie wiązania peptydowe są trans i płaskie, a grupy NH w wiązaniach peptydowych są skierowane w tym samym kierunku, który jest w przybliżeniu równoległy do osi helisy. Grupy C = O wszystkich wiązań peptydowych są skierowane w przeciwnym kierunku i są równoległe do osi helisy. Grupa C = O każdego wiązania peptydowego jest związana z grupą NH wiązania peptydowego, tworząc wiązanie wodorowe. Wszystkie grupy R są skierowane na zewnątrz od helisy.
Arkusz harmonijkowy beta: każde wiązanie peptydowe w arkuszu harmonijkowym beta jest płaskie i ma konformację trans. Grupy C = O i NH wiązań peptydowych z sąsiednich łańcuchów znajdują się w tej samej płaszczyźnie i są skierowane do siebie, tworząc między nimi wiązania wodorowe. Wszystkie grupy R w dowolnym łańcuchu mogą alternatywnie występować powyżej i poniżej płaszczyzny arkusza.
Definicje:
Struktura drugorzędowa: Jest to kształt pofałdowanego białka ze względu na wiązania wodorowe pomiędzy jego szkieletowymi grupami amidowymi i karbonylowymi.
