Lock vs Key vs Induced Fit
Enzymy są znane jako biologiczne katalizatory, które są używane w prawie każdej reakcji komórkowej w organizmach. Mogą zwiększyć szybkość reakcji biochemicznej bez zmiany enzymu w wyniku reakcji. Ze względu na możliwość ponownego użycia, nawet niewielkie stężenie enzymu może być bardzo skuteczne. Wszystkie enzymy są białkami i mają kształt kulisty. Jednak, podobnie jak wszystkie inne katalizatory, te biologiczne katalizatory nie zmieniają końcowej ilości produktów i nie mogą powodować reakcji, które miałyby zajść. W przeciwieństwie do innych normalnych katalizatorów, enzymy katalizują tylko jeden typ reakcji odwracalnej, tak zwanej reakcji swoistej. Ponieważ enzymy są białkami; mogą pracować w określonym zakresie temperatury, ciśnienia i pH. Większość enzymów katalizuje reakcje, tworząc serię „kompleksów enzym-substrat”. W tych kompleksachsubstrat wiąże się najsilniej z enzymami, co odpowiada stanowi przejściowemu. Ten stan ma najniższą energię; stąd jest bardziej stabilny niż stan przejściowy niekatalizowanej reakcji. W konsekwencji enzym obniża energię aktywacji reakcji biologicznej, którą katalizuje. Aby wyjaśnić, w jaki sposób powstają kompleksy enzym-substrat, wykorzystuje się dwie główne teorie. Są to teoria zamka i klucza oraz teoria dopasowania indukowanego.
Model z zamkiem i kluczem
Enzymy mają bardzo precyzyjny kształt, który obejmuje szczelinę lub kieszeń zwaną aktywnymi miejscami. W tej teorii podłoże pasuje do aktywnego miejsca jak klucz do zamka. Głównie wiązania jonowe i wiązania wodorowe utrzymują substrat w miejscach aktywnych, tworząc kompleks enzym-substrat. Po utworzeniu enzym katalizuje reakcję, pomagając zmienić substrat, rozszczepiając go lub łącząc ze sobą części. Teoria ta zależy od dokładnego kontaktu pomiędzy aktywnymi miejscami a podłożem. Dlatego teoria ta może nie być do końca poprawna, zwłaszcza w przypadku przypadkowego ruchu cząsteczek substratu.
Model indukowanego dopasowania
W tej teorii miejsce aktywne zmienia swój kształt, aby otoczyć cząsteczkę substratu. Enzym po związaniu się z określonym substratem nabiera najbardziej efektywnego kształtu. Dlatego na kształt enzymu wpływa podłoże, podobnie jak na kształt rękawicy, na którą wpływa nosząca ją dłoń. Następnie z kolei cząsteczka enzymu zniekształca cząsteczkę substratu, napinając wiązania i sprawia, że substrat jest mniej stabilny, a tym samym obniża energię aktywacji reakcji. Ponieważ energia aktywacji jest niska, reakcja zachodzi z dużą szybkością, tworząc produkty. Po uwolnieniu produktów miejsce aktywacji enzymu wraca do swojego pierwotnego kształtu i wiąże następną cząsteczkę substratu.
Jaka jest różnica między Lock-and-Key a Induced-Fit?
• Teoria dopasowania indukowanego jest zmodyfikowaną wersją teorii zamka i klucza.
• W przeciwieństwie do teorii Lock-and-Key, teoria indukowanego dopasowania nie zależy od dokładnego kontaktu między miejscem aktywnym a podłożem.
• W teorii dopasowania indukowanego na kształt enzymu wpływa substrat, podczas gdy w teorii zamka i klucza enzym wpływa na kształt substratu.
• W teorii zamka i klucza, miejsca aktywne mają precyzyjny kształt, podczas gdy w teorii dopasowania indukowanego, miejsce aktywne początkowo nie ma precyzyjnego kształtu, ale później kształt miejsca jest formowany zgodnie z podłożem, które będzie wiązać.
