Proteoglikany a glikoproteiny
Glikoproteiny i proteoglikamy to dwa rodzaje cząsteczek, które zawierają zarówno białka, jak i jednostki węglowodanowe. Jednostki węglowodanowe są kowalencyjnie związane z cząsteczkami białek, o różnej wielkości od monosacharydów do polisacharydów.
Glikoproteiny
Białka, z którymi węglowodany są kowalencyjnie związane przez wiązania glikozydowe, nazywane są glikoproteinami. Glikoproteiny są powszechnie występujące w organizmie i stanowią ważną część błon komórkowych i aparatu Golgiego. Ponadto służą one również jako cząsteczki rozpoznawane przez komórki, takie jak receptory, cząsteczki adhezyjne itp. Są to dwa typy glikozylacji; N-glikozylacja i O-glikozylacja. Głównymi węglowodanami w ludzkich glikoproteinach są glukoza, mannoza, fukoza, acetylogalaktozamina, acetyloglukozamina, kwas acetyloglukozowy i ksyloza. Na przykład niektóre hormony są również uważane za glikoproteiny; FSH, LH, TSH, EPO itp.
Proteoglikany
Proteoglikany złożone z rdzenia białkowego z jednym lub większą liczbą kowalencyjnie przyłączonych łańcuchów glikozoaminoglikanów (GAG). Proteoglikany znajdują się w tkankach łącznych i przyczyniają się do organizacji i właściwości fizycznych macierzy zewnątrzkomórkowej. W oparciu o charakter łańcucha glikozoaminoglikanów, proteoglikany można podzielić na kilka kategorii, w tym; siarczan / siarczan chondroityny, siarczan heparyny, siarczan chondroityny i siarczan keratanu. Proteoglikany można również podzielić ze względu na ich rozmiar na małe i duże proteoglikany.
Jaka jest różnica między glikoproteinami a proteoglikanami?
• Proteoglikany mają długie nierozgałęzione łańcuchy z jednostkami disacharydowymi jako powtarzającymi się strukturami. W przeciwieństwie do tego glikoproteiny mają krótkie, silnie rozgałęzione łańcuchy glikanów bez powtarzającej się jednostki.
• Zawartość węglowodanów w proteoglikanach wynosi około 10 - 15%, podczas gdy w glikoproteinach 50 - 60% wagowych.
• Proteoglikany są uważane za podklasę glikoprotein.
• Łańcuchy węglowodanowe proteoglikanów są naładowane ujemnie z powodu obecności grup siarczanowych i kwasu uronowego, podczas gdy glikoproteiny mogą mieć ładunek ujemny lub nie.
• Glikoproteiny znajdują się głównie w błonie komórkowej komórek, podczas gdy proteoglikany znajdują się głównie w tkankach łącznych.
• Proteoglikany odgrywają ważną rolę w modulowaniu procesów rozwoju komórkowego, podczas gdy glikoproteiny działają w rozpoznawaniu komórek.
