Różnica Między Konkurencyjnym A Niekonkurencyjnym Zahamowaniem

Spisu treści:

Różnica Między Konkurencyjnym A Niekonkurencyjnym Zahamowaniem
Różnica Między Konkurencyjnym A Niekonkurencyjnym Zahamowaniem

Wideo: Różnica Między Konkurencyjnym A Niekonkurencyjnym Zahamowaniem

Wideo: Różnica Między Konkurencyjnym A Niekonkurencyjnym Zahamowaniem
Wideo: VII Sesja Rady Miejskiej w Starachowicach 2024, Może
Anonim

Kluczowa różnica - zahamowanie rywalizacji i niekonkurencji

Działanie inhibitorów można znaleźć w dwóch typach jako inhibitory kompetycyjne i inhibitory niekonkurencyjne, w zależności od miejsca na enzymie, w którym wiąże się inhibitor. Kluczowa różnica między hamowaniem kompetycyjnym a hamowaniem niekonkurencyjnym polega na tym, że w hamowaniu kompetycyjnym wiązanie inhibitora zapobiega wiązaniu cząsteczki docelowej z miejscem aktywnym enzymu, podczas gdy w hamowaniu niekonkurencyjnym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu.

Enzym to makrocząsteczka, która może działać jako biologiczny katalizator. Enzymy mają regiony znane jako miejsca aktywne. Miejsce aktywne enzymu to miejsce, w którym wiąże się cząsteczka docelowa. Ta cząsteczka jest znana jako substrat. Substrat wiąże się z miejscem aktywnym i ulega reakcjom chemicznym. Daje to maksymalną wydajność w krótkim okresie czasu. Enzym można również poddać recyklingowi i ponownie wykorzystać. Inhibitory to związki, które mogą zapobiegać przejściu przez substraty określonej reakcji chemicznej.

ZAWARTOŚĆ

1. Przegląd i kluczowa różnica

2. Co to jest zahamowanie konkurencji

3. Co to jest zahamowanie konkurencji

4. Porównanie obok siebie - zahamowanie konkurencji i niekonkurencji w formie tabelarycznej

5. Podsumowanie

Co to jest zahamowanie konkurencji?

Hamowanie konkurencyjne to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor wiąże się z miejscami aktywnymi enzymu, zapobiegając wiązaniu się substratu z enzymem. Miejsce aktywne jest blokowane przez inhibitor, więc nie ma miejsca na związanie się substratu z enzymem.

W tym typie hamowania inhibitory, które są związane z miejscami aktywnymi, są podobne do kształtu cząsteczek substratu (jeśli nie, inhibitory nie mogą wiązać się z miejscem aktywnym, ponieważ kształt centrum aktywnego nie pasuje do kształtu podłoża). Dlatego miejsce aktywne enzymu nie może wiązać się jednocześnie z inhibitorem i substratem. To sprawia, że inhibitor konkuruje z substratem o wiązanie się z miejscem aktywnym, co daje nazwę inhibicji kompetycyjnej.

Różnica między konkurencyjnym a niekonkurencyjnym zahamowaniem
Różnica między konkurencyjnym a niekonkurencyjnym zahamowaniem

Rysunek 01: Zahamowanie konkurencji na diagramie

Zahamowaniu konkurencji można zapobiec, dodając wiele cząsteczek substratu. Zwiększa to prawdopodobieństwo spotkania się miejsc aktywnych z substratami, a nie cząsteczkami inhibitora. Większość konkurencyjnych inhibitorów wiąże się z miejscem aktywnym w sposób odwracalny. Dzieje się tak, ponieważ inhibitor nie zmienia kształtu centrum aktywnego.

Co to jest zakaz niekonkurencyjny?

Hamowanie niekonkurencyjne to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu. Tutaj inhibitor może wiązać się z enzymem, nawet jeśli substrat jest już związany z miejscem aktywnym tego enzymu. Dlatego inhibitor nie wiąże się z miejscem aktywnym. W związku z tym nie ma konkurencji między substratem a inhibitorem; to hamowanie jest więc znane jako hamowanie niekonkurencyjne. Wówczas substrat i inhibitor znajdują się w enzymie w tym samym czasie.

Kluczowa różnica - zahamowanie konkurencji i niekonkurencji
Kluczowa różnica - zahamowanie konkurencji i niekonkurencji

Rysunek 2: Brak konkurencji na diagramie

Gdy inhibitor jest związany z enzymem wraz z substratem, substrat nie może przejść żądanej reakcji chemicznej, aby uzyskać docelowe produkty. Niekonkurencyjne inhibitory często wiążą się z enzymem w sposób nieodwracalny. Dzieje się tak, ponieważ wiązanie inhibitora zmienia kształt centrum aktywnego, a miejsce aktywne zostaje dezaktywowane.

Kształt inhibitora jest całkowicie różny od kształtu substratu, ponieważ inhibitor nie konkuruje o miejsca aktywne enzymu. Niekonkurencyjne inhibitory wiążą się z miejscami, które znajdują się w pobliżu miejsca aktywnego. To wiązanie powoduje zmianę kształtu miejsca aktywnego.

Jaka jest różnica między zahamowaniem konkurencji i niekonkurencji?

Porównaj środek artykułu przed tabelą

Zahamowanie konkurencji vs zakaz konkurencji

Hamowanie konkurencyjne to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor wiąże się z miejscami aktywnymi enzymu, zapobiegając wiązaniu się substratu z enzymem. Hamowanie niekonkurencyjne to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu.
Konkurencja z podłożem
Konkurencyjne inhibitory konkurują z substratem o miejsca aktywne. Niekonkurencyjne inhibitory nie konkurują z substratem o miejsca aktywne.
Kształt inhibitora
Konkurencyjne inhibitory mają kształt podobny do substratu Niekonkurencyjne inhibitory mają kształt różny od kształtu podłoża.
Występowanie na enzymie
Nie można jednocześnie znaleźć substratu i kompetycyjnego inhibitora na enzymie. Substrat i niekonkurencyjny inhibitor można znaleźć w enzymie w tym samym czasie.
Metoda wiązania
Wiązanie konkurencyjnych inhibitorów z miejscem aktywnym jest odwracalne. Wiązanie się niekonkurencyjnych inhibitorów z miejscem aktywnym jest nieodwracalne.
Wpływ na kształt aktywnego miejsca
Kształt miejsca aktywnego nie zmienia się, gdy inhibitor kompetycyjny wiąże się z miejscem aktywnym. Kształt centrum aktywnego zmienia się, gdy inhibitor wiąże się z enzymem.

Podsumowanie - zahamowanie rywalizacji i niekonkurencji

Kluczowa różnica między hamowaniem kompetycyjnym a hamowaniem niekonkurencyjnym polega na tym, że w hamowaniu kompetycyjnym wiązanie inhibitora zapobiega wiązaniu cząsteczki docelowej z miejscem aktywnym enzymu, podczas gdy w hamowaniu niekonkurencyjnym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu.

Zalecane: