Kluczowa różnica - zahamowanie rywalizacji i niekonkurencji
Działanie inhibitorów można znaleźć w dwóch typach jako inhibitory kompetycyjne i inhibitory niekonkurencyjne, w zależności od miejsca na enzymie, w którym wiąże się inhibitor. Kluczowa różnica między hamowaniem kompetycyjnym a hamowaniem niekonkurencyjnym polega na tym, że w hamowaniu kompetycyjnym wiązanie inhibitora zapobiega wiązaniu cząsteczki docelowej z miejscem aktywnym enzymu, podczas gdy w hamowaniu niekonkurencyjnym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu.
Enzym to makrocząsteczka, która może działać jako biologiczny katalizator. Enzymy mają regiony znane jako miejsca aktywne. Miejsce aktywne enzymu to miejsce, w którym wiąże się cząsteczka docelowa. Ta cząsteczka jest znana jako substrat. Substrat wiąże się z miejscem aktywnym i ulega reakcjom chemicznym. Daje to maksymalną wydajność w krótkim okresie czasu. Enzym można również poddać recyklingowi i ponownie wykorzystać. Inhibitory to związki, które mogą zapobiegać przejściu przez substraty określonej reakcji chemicznej.
ZAWARTOŚĆ
1. Przegląd i kluczowa różnica
2. Co to jest zahamowanie konkurencji
3. Co to jest zahamowanie konkurencji
4. Porównanie obok siebie - zahamowanie konkurencji i niekonkurencji w formie tabelarycznej
5. Podsumowanie
Co to jest zahamowanie konkurencji?
Hamowanie konkurencyjne to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor wiąże się z miejscami aktywnymi enzymu, zapobiegając wiązaniu się substratu z enzymem. Miejsce aktywne jest blokowane przez inhibitor, więc nie ma miejsca na związanie się substratu z enzymem.
W tym typie hamowania inhibitory, które są związane z miejscami aktywnymi, są podobne do kształtu cząsteczek substratu (jeśli nie, inhibitory nie mogą wiązać się z miejscem aktywnym, ponieważ kształt centrum aktywnego nie pasuje do kształtu podłoża). Dlatego miejsce aktywne enzymu nie może wiązać się jednocześnie z inhibitorem i substratem. To sprawia, że inhibitor konkuruje z substratem o wiązanie się z miejscem aktywnym, co daje nazwę inhibicji kompetycyjnej.
Rysunek 01: Zahamowanie konkurencji na diagramie
Zahamowaniu konkurencji można zapobiec, dodając wiele cząsteczek substratu. Zwiększa to prawdopodobieństwo spotkania się miejsc aktywnych z substratami, a nie cząsteczkami inhibitora. Większość konkurencyjnych inhibitorów wiąże się z miejscem aktywnym w sposób odwracalny. Dzieje się tak, ponieważ inhibitor nie zmienia kształtu centrum aktywnego.
Co to jest zakaz niekonkurencyjny?
Hamowanie niekonkurencyjne to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu. Tutaj inhibitor może wiązać się z enzymem, nawet jeśli substrat jest już związany z miejscem aktywnym tego enzymu. Dlatego inhibitor nie wiąże się z miejscem aktywnym. W związku z tym nie ma konkurencji między substratem a inhibitorem; to hamowanie jest więc znane jako hamowanie niekonkurencyjne. Wówczas substrat i inhibitor znajdują się w enzymie w tym samym czasie.
Rysunek 2: Brak konkurencji na diagramie
Gdy inhibitor jest związany z enzymem wraz z substratem, substrat nie może przejść żądanej reakcji chemicznej, aby uzyskać docelowe produkty. Niekonkurencyjne inhibitory często wiążą się z enzymem w sposób nieodwracalny. Dzieje się tak, ponieważ wiązanie inhibitora zmienia kształt centrum aktywnego, a miejsce aktywne zostaje dezaktywowane.
Kształt inhibitora jest całkowicie różny od kształtu substratu, ponieważ inhibitor nie konkuruje o miejsca aktywne enzymu. Niekonkurencyjne inhibitory wiążą się z miejscami, które znajdują się w pobliżu miejsca aktywnego. To wiązanie powoduje zmianę kształtu miejsca aktywnego.
Jaka jest różnica między zahamowaniem konkurencji i niekonkurencji?
Porównaj środek artykułu przed tabelą
Zahamowanie konkurencji vs zakaz konkurencji |
|
| Hamowanie konkurencyjne to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor wiąże się z miejscami aktywnymi enzymu, zapobiegając wiązaniu się substratu z enzymem. | Hamowanie niekonkurencyjne to rodzaj hamowania enzymu, w którym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu. |
| Konkurencja z podłożem | |
| Konkurencyjne inhibitory konkurują z substratem o miejsca aktywne. | Niekonkurencyjne inhibitory nie konkurują z substratem o miejsca aktywne. |
| Kształt inhibitora | |
| Konkurencyjne inhibitory mają kształt podobny do substratu | Niekonkurencyjne inhibitory mają kształt różny od kształtu podłoża. |
| Występowanie na enzymie | |
| Nie można jednocześnie znaleźć substratu i kompetycyjnego inhibitora na enzymie. | Substrat i niekonkurencyjny inhibitor można znaleźć w enzymie w tym samym czasie. |
| Metoda wiązania | |
| Wiązanie konkurencyjnych inhibitorów z miejscem aktywnym jest odwracalne. | Wiązanie się niekonkurencyjnych inhibitorów z miejscem aktywnym jest nieodwracalne. |
| Wpływ na kształt aktywnego miejsca | |
| Kształt miejsca aktywnego nie zmienia się, gdy inhibitor kompetycyjny wiąże się z miejscem aktywnym. | Kształt centrum aktywnego zmienia się, gdy inhibitor wiąże się z enzymem. |
Podsumowanie - zahamowanie rywalizacji i niekonkurencji
Kluczowa różnica między hamowaniem kompetycyjnym a hamowaniem niekonkurencyjnym polega na tym, że w hamowaniu kompetycyjnym wiązanie inhibitora zapobiega wiązaniu cząsteczki docelowej z miejscem aktywnym enzymu, podczas gdy w hamowaniu niekonkurencyjnym inhibitor zmniejsza aktywność enzymu.
