Kluczowa różnica - Kd vs Km
Kd i Km to stałe równowagi. Kluczowa różnica między Kd i Km polega na tym, że Kd jest stałą termodynamiczną, podczas gdy Km nie jest stałą termodynamiczną.
Kd odnosi się do stałej dysocjacji, podczas gdy Km jest stałą Michaelisa. Obie te stałe są bardzo ważne w ilościowej analizie reakcji enzymatycznych.
ZAWARTOŚĆ
1. Przegląd i kluczowe różnice
2. Czym jest Kd
3. Czym jest Km
4. Porównanie bezpośrednie - Kd vs Km w formie tabelarycznej
5. Podsumowanie
Co to jest Kd?
Kd jest stałą dysocjacji. Jest również znany jako stała równowagi dysocjacji ze względu na jej zastosowanie w układach równowagi. Stała dysocjacji to stała równowagi reakcji, w których duży związek jest odwracalnie przekształcany w małe składniki. Proces tej konwersji jest również znany jako dysocjacja. Cząsteczka jonowa zawsze dysocjuje na jony. Wtedy stała dysocjacji lub Kd jest wielkością wyrażającą stopień, w jakim dana substancja w roztworze dysocjuje na jony. Zatem jest to równe iloczynowi stężeń odpowiednich jonów podzielonych przez stężenie niezdysocjowanej cząsteczki.
AB ↔ A + B
W powyższej ogólnej reakcji stałą dysocjacji Kd można podać jak poniżej.
Kd = [A] [B] / [AB].
Ponadto, jeśli istnieje zależność stechiometryczna, w równaniu należy uwzględnić współczynniki stechiometryczne.
xAB ↔ aA + bB
Równanie stałej dysocjacji Kd dla powyższej reakcji wygląda następująco:
Kd = [A] a [B] b / [AB] x
W szczególności w zastosowaniach biochemicznych Kd pomaga określić ilość produktów uzyskanych w wyniku reakcji chemicznej w obecności enzymu. Kd reakcji enzymatycznej wyraża powinowactwo ligand-receptor. Innymi słowy, określa zdolność substratu do opuszczenia receptora enzymu. Z drugiej strony opisuje, jak silnie substrat wiąże się z enzymem.
Co to jest Km?
Km jest stałą Michaelisa. W przeciwieństwie do Kd, Km jest stałą kinetyczną. Jego głównym zastosowaniem jest kinetyka enzymów, czyli określenie powinowactwa substratu do wiązania się z enzymem. Stała jest wyrażana przez odniesienie stężenia substratu do szybkości reakcji w obecności enzymu. Odpowiednio, stała Michaelisa lub Km to stężenie substratu, gdy prędkość reakcji osiąga połowę swojej maksymalnej szybkości.
Rysunek 1: Zależność między szybkością reakcji a stężeniem substratu w reakcji enzymatycznej.
Podczas reakcji między enzymem (E) a substratem (S) powstają produkty (P):
E + S ↔ ES kompleks ↔ E + P
Jeśli stałe równowagi powyższej reakcji są następujące, możesz wyprowadzić Km z tych stałych.
Km = K -1 + K +2 / K +1
Wyznaczanie Km zgodnie z koncepcją Michaela
Michaelis opracował zależność wykorzystując stężenie substratu [S] i maksymalną prędkość reakcji Vmax. Zależność między stężeniem substratu a Km reakcji enzymatycznej jest następująca:
v = Vmax [S] / Km + [S]
v to prędkość w dowolnym momencie, podczas gdy [S] to stężenie substratu w określonym czasie, a Vmax to maksymalna prędkość reakcji. Km jest stałą Michaelisa dla enzymu w reakcji. Wartość stałej Michaelisa zależy od enzymu. W konsekwencji mała wartość Km wskazuje, że enzym zostaje nasycony małą ilością substratu. Następnie Vmax uzyskuje się przy niskim stężeniu substratu. Natomiast wysoka wartość Km wskazuje, że enzym wymaga dużej ilości substratu do nasycenia.
Jaka jest różnica między Kd a Km?
Porównaj środek artykułu przed tabelą
Kd vs Km |
|
| Kd jest stałą dysocjacji. | Km jest stałą Michaelisa. |
| Natura | |
| Kd jest stałą termodynamiczną. | Km jest stałą kinetyczną. |
| Detale | |
| Kd reprezentuje powinowactwo substratu do enzymu. | Km reprezentuje zależność między stężeniem substratu a szybkością reakcji. |
Podsumowanie - Kd vs Km
Kd i Km to stałe równowagi opisujące właściwości reakcji enzymatycznych. Kluczowa różnica między Kd i Km polega na tym, że Kd jest stałą termodynamiczną, podczas gdy Km nie jest stałą termodynamiczną.
